Anti-EpCAM/CD326 上皮细胞粘附分子抗体
一抗
0.1ml/0.2ml
Anti-EpCAM/CD326 上皮细胞粘附分子抗体供应商：
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zui初有人用电泳证明血清中抗体活性在γ球蛋白部分，故曾把抗体统称为丙种（γ）球蛋白。后来发现，抗体并不都在γ区；并且位于γ区的球蛋白，也不一定都具有抗体活性。
1964年，世界卫生组织举行专门会议，将具有抗体活性以及与抗体相关的球蛋白统称为免疫球蛋白（Ig），如骨髓瘤蛋白，巨球蛋白血症、冷球蛋白血症等患者血清中存在的异常免疫球蛋白以及正常人天然存在的免疫球蛋白亚单位等。因而免疫球蛋白是结构化学的概念，而抗体是生物学功能的概念。可以说，几乎所有抗体都是免疫球蛋白（极少数抗体为RNA），但并非所有免疫球蛋白都是抗体。<抗体结构：
抗体是具有4条多肽链的对称结构，其中2条较长、相对分子量较大的相同的重链（H链）；2条较短、相对分子量较小的相同的轻链（L链）。链间由二硫键和非共价键联结形成一个由4条多肽链构成的单体分子。轻链有κ和λ两种，重链有μ、δ、γ、ε和α五种。 整个抗体分子可分为恒定区和可变区两部分。在给定的物种中，不同抗体分子的恒定区都具有相同的或几乎相同的氨基酸序列。可变区位于"Y"的两臂末端。在可变区内有一小部分氨基酸残基变化特别强烈，这些氨基酸的残基组成和排列顺序更易发生变异区域称高变区。高变区位于分子表面，zui多由17个氨基酸残基构成，少则只有2 ～ 3个。高变区氨基酸序列决定了该抗体结合抗原抗原的特异性。一个抗体分子上的两个抗原结合部位是相同的，位于两臂末端称抗原结合片段（antigen-binding fragment, Fab）。"Y"的柄部称结晶片段（crystalline fragment,FC），糖结合在FC
抗体结构：
抗体是具有4条多肽链的对称结构，其中2条较长、相对分子量较大的相同的重链（H链）；2条较短、相对分子量较小的相同的轻链（L链）。链间由二硫键和非共价键联结形成一个由4条多肽链构成的单体分子。轻链有κ和λ两种，重链有μ、δ、γ、ε和α五种。 整个抗体分子可分为恒定区和可变区两部分。在给定的物种中，不同抗体分子的恒定区都具有相同的或几乎相同的氨基酸序列。可变区位于"Y"的两臂末端。在可变区内有一小部分氨基酸残基变化特别强烈，这些氨基酸的残基组成和排列顺序更易发生变异区域称高变区。高变区位于分子表面，zui多由17个氨基酸残基构成，少则只有2 ～ 3个。高变区氨基酸序列决定了该抗体结合抗原抗原的特异性。一个抗体分子上的两个抗原结合部位是相同的，位于两臂末端称抗原结合片段（antigen-binding fragment, Fab）。"Y"的柄部称结晶片段（crystalline fragment,FC），糖结合在FC
生物活性：
（1）特异性结合抗原：抗体本身不能直接溶解或杀伤带有特异抗原的靶细胞，通常需要补体或吞噬细胞等共同发挥效应以清除病原微生物或导致病理损伤。然而，抗体可通过与病毒或毒素的特异性结合，直接发挥中和病毒的作用。
（2）激活补体：IgM、IgG1、IgG2和IgG3可通过经典途径激活补体，凝聚的IgA、IgG4和IgE可通过替代途径激活补体。
（3）结合细胞：不同类别的免疫球蛋白，可结合不同种的细胞，产生不同的疚，参与免疫应答。
（4）可通过胎盘及粘膜：免疫球蛋白G（IgG）能通过胎盘进入胎儿血流中，使胎儿形成自然被动免疫。免疫球蛋白A（IgA）可通过消化道及呼吸道粘膜，是粘膜局部抗感染免疫的主要因素。
（5）具有抗原性：抗体分子是一种蛋白质，也具有刺激机体产生免疫应答的性能。不同的免疫球蛋白分子，各具有不同的抗原性。
（6）抗体对理化因子的抵抗力与一般球蛋白相同：不耐热，60～70℃即被破坏。各种酶及能使蛋白质凝固变性的物质，均能破坏抗体的作用。抗体可被中性盐类沉淀。在生产上常可用硫酸铵或硫酸钠从免疫血清中沉淀出含有抗体的球蛋白，再经透析法将其纯化。
（7）通过与细胞Fc受体结合发挥多种生物效应 ①调理作用 IgG、IgM的Fc段与吞噬细胞表面的FcγR、FcμR结合，增强其吞噬能力，通常将抗体促进吞噬细胞吞噬功能的作用称为抗体的调理作用 （opsonization）。 ②发挥抗体依赖的细胞介导的细
抗体（antibody）
指机体的免疫系统在抗原刺激下，由B淋巴细胞或记忆细胞增殖分化成的浆细胞所产生的、可与相应抗原发生特异性结合的免疫球蛋白。主要分布在血清中，也分布于组织液及外分泌液中。
一抗体和二抗体：
一抗是针对抗原的抗体，二抗是针对一抗的抗体。即抗体也可以充当抗原刺激机体产生抗体。
*抗体就是我们平时所说的抗体，它能和抗原特异性结合。
第二抗体是能和抗体结合，即抗体的抗体，其主要作用是检测抗体的存在。
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